Glutathione (L-Glutathion reduziert)

Glutathione (L-Glutathion reduziert, γ-L-glutamyl-L-cysteinyl-glycin) ist das am häufigsten vorkommende intrazelluläre Antioxidans in Säugetierzellen und liegt in Konzentrationen von 1–10 mM vor. Dieses Tripeptid dient als primäres Substrat für die Enzymfamilien Glutathion-Peroxidase und Glutathion-S-Transferase und ist essentiell für die Phase-II-Entgiftung, den Xenobiotika-Stoffwechsel und die Aufrechterhaltung des intrazellulären Redox-Gleichgewichts. Die reduzierte Thiolgruppe an seinem Cystein-Rest bietet die Elektronendonator-Kapazität, die für seine antioxidative Funktion zentral ist.

Wichtige Forschungsergebnisse:

• Intrazellulare Depletionsstudien zeigten eine direkte Korrelation zwischen GSH-Spiegeln und oxidativen Stressbiomarkern (MDA, 8-OHdG, Protein-Carbonyle)
• In-vitro-Forschung zeigte, dass die Glutathion-Recycling via Glutathion-Reduktase (GR) in gesunden Zellen ein >100:1-Verhältnis von GSH:GSSG aufrechterhält
• Präklinische Modelle demonstrierten, dass GSH für Cytochrom-P450-vermittelte Phase-I- und Konjugations-abhängige Phase-II-Entgiftungswege kritisch ist
• Zellkulturstudien bestätigten Glutathions Rolle als Kofaktor für Glutathion-Peroxidase (GPx), die H₂O₂ und Lipid-Hydroperoxide neutralisiert

Nur für Laboratoriums- und Forschungszwecke.